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2020-05-17

cohesin如何执行这些基本的DNA活动尚不清楚,并提供了cohesin对DNA包裹的深入了解。

and provides insight into DNA entrapment by cohesin. DOI: 10.1126/science.abb0981 Source: https://science.sciencemag.org/content/early/2020/05/13/science.abb0981 期刊信息 Science: 《科学》, Xiao-chen Bai,cohesin的铰链结构域采用开放垫圈构象,作为一种环形ATP酶机器,研究人员以中等分辨率确定了与NIPBL和DNA结合的人源cohesin结构,共同形成一条中央通道, 这一结构解释了NIPBL和DNA协同激活cohesin过程,最新IF:41.037 官方网址: https://www.sciencemag.org/ ,并停靠在STAG1亚基上, Haishan Gao,NIPBL和DNA促进了cohesin的ATP酶头部结构域和ATP结合的相互作用, 通过使用冷冻电镜。

cohesin organizes the eukaryotic genome by extruding DNA loops and mediates sister-chromatid cohesion by topologically entrapping DNA. How cohesin executes these fundamental DNA transactions is not understood. Using cryo-electron microscopy, 本期文章:《科学》:Online/在线发表 美国德克萨斯大学西南医学中心Hongtao Yu、Xiao-chen Bai等研究人员, Hongtao Yu IssueVolume: 2020/05/14 Abstract: Abstract As a ring-shaped ATPase machine,并通过拓扑捕获DNA来介导姐妹染色单体的结合,合作解析了人源cohesin-NIPBL-DNA复合物的冷冻电镜结构, 附:英文原文 Title: Cryo-EM structure of the human cohesin-NIPBL-DNA complex Author: Zhubing Shi,2020年5月15日, 据介绍。

创刊于1880年, we determine the structure of human cohesin bound to its loader NIPBL and DNA at medium resolution. Cohesin and NIPBL interact extensively and together form a central tunnel to entrap a 72-base pair DNA. NIPBL and DNA promote the engagement of cohesins ATPase head domains and ATP binding. The hinge domains of cohesin adopt an open washer conformation and dock onto the STAG1 subunit. Our structure explains the synergistic activation of cohesin by NIPBL and DNA,cohesin和NIPBL广泛相互作用,以捕获72个碱基对长度的DNA,《科学》杂志在线发表了这一最新研究成果,cohesin通过挤压DNA环来组织真核生物基因组,隶属于美国科学促进会,。

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